Будова, властивості, функції та склад білків

16.09.2015

Будова, властивості, функції та склад білків

Будова, властивості, функції та склад білків
Білки (10-20%) — це макромолекули мають велику молекулярну (до 1,5 млн. у.е.) масу. Всі білки є полімерами нерегулярного будови, що складаються з отдельнх мономерів — амінокислот.

Склад білків.

Найбільш поширені органічні сполуки. Вони складаються з вуглецю (С), водню (Н), кисню (О) і азоту (N). Деякі білки містять сірку (S).

В клітинах зустрічається понад 170 різних амінокислот, але звичайно в складі білків знаходять 20 (скорочене позначення амінокислоти — перші три літери її назви, наприклад: ала — аланін: вал — валін і т. д.).

Рослини синтезують всі необхідні амінокислоти з більш простих речовин. Тварини не синтезують всі амінокислоти, деякі вони отримують у готовому вигляді з їжею (так звані незамінні амінокислоти: лейцин, триптофан, тирозин ін). Будова амінокислот виражається загальною формулою.

У більшої частини амінокислот є одна кислотна група (карбоксильна) і одна основна (аміногрупа), тому амінокислоти проявляють амфотерні властивості. Ділянки молекул, які лежать поза цих груп, називаються радикалами (R). У білках дві сусідні амінокислоти пов’язані між собою пептидного зв’язком. Вона виникає між карбоксильної групою та аміногрупою з виділенням молекули води.

Білки ділять на прості (протеїни) і складні (протеиды). Прості складаються тільки з амінокислот, а складні крім амінокислот містять речовини небілкової природи (простетические групи).

Будова білків.

Молекули білків в залежності від їх амінокислотного складу можуть бути представлені клубком (глобулярні білки: глобулін, інсулін, альбумін) або ниткою (фібрилярні білки: колаген, міозин, кератин). Кожному білку властива своя особлива геометрична форма — конформація, що складається з чотирьох рівнів організації.

Первинна структура — кількість і послідовність амінокислотних залишків, сполучених один з одним пептидними зв’язками в поліпептидного ланцюга. Найдовший ланцюг з амінокислотних залишків називають поліпептидом. Більшість поліпептидів містять від 300 до 500 амінокислотних залишків.

Вторинна структура — регулярна укладання або спирализация ланок поліпептидного ланцюга за рахунок водневих зв’язків між пептидними групами

Буває двох видів. -спіраль — спірально закручена, дуже стійка конформація (білок волосся і нігтів кератин); ?-конформація — кілька паралельних ланцюгів, пов’язаних водневими зв’язками, перпендикулярні ланцюгах (білок натурального шовку).

Третинна структура — просторова конфігурація спирализованной або попередньо укладеною поліпептидного ланцюга, підтримувана дисульфідними (-S-S-), іонними, водневими зв’язками і гідрофобними взаємодіями. Для цієї структури характерні найбільш складні і тонкі особливості просторової орієнтації білкових молекул, що відрізняють один білок від іншого. З хімічних зв’язків у кількісному відношенні переважають гідрофобні взаємодії між радикалами амінокислотних залишків, розташованих на відстані один від одного.

Четвертинна структура — спільне об’єднання декількох близьких за будовою третинних білкових структур (глобул або субодиниць) в єдину молекулу з придбанням нею природних властивостей. Глобули (субодиниці) у складі цієї структури називають протомерами, а четвертинні утворення — мультимером (наприклад, молекула гемоглобіну складається з двох ?-ланцюгів і двох ?-ланцюгів). Зв’язки, що підтримують мультимер, — електростатичні, іонні, гідрофобні, рідше дисульфідні Білкові структури виникають шляхом самозбірки. При певних умовах білки денатурують.

Властивості білків.

У воді білки розчиняються погано, дія високих температур, концентрованих кислот та лугів, солей важких металів викликає денатурацию.

Денатурація — процес втрати білком четвертинної, третинної і вторинної структур, що призводять до втрати білком своїх властивостей. Денатурація може бути частковою (зруйнована четвертинна і третинна структури) або повної (зруйновані всі структури, підтримувані нековалетными зв’язками), оборотної і необоротної. Процес відновлення денатурировавшим білком своєї природної структури називають ренатурацией.

Функції білків.

1) транспортна: гемоглобін переносить О2 в крові, а в м’язах його акумулює міоглобін;

2) каталітична: ферменти (наприклад, трипсин, рибонуклеаза, каталаза) прискорюють біохімічні реакції, що протікають у клітці. Реакції в клітці йдуть без ферментів повільно, так як концентрація вихідних речовин мала. Ферменти зв’язуються зі своїми субстратами, тобто з тими речовинами, на які вони діють. Фермент має активний центр — ділянка, на якому йде дана реакція. Кожна реакція каталізується своїм ферментом, але є ферменти, які беруть участь у декількох реакціях. Деякі ферменти активні тільки в присутності речовин коферментів, які самі не є каталізаторами; в ролі коферментів зазвичай виступають різні вітаміни;

3) регуляторна: гормони (наприклад, інсулін, глюкагон) регулюють вуглеводний обмін в організмі;

4) захисна: білки імуноглобулін і інтерферон вибірково зв’язуються з чужорідними білками і клітинами в реакціях типу «антиген — антитіло» при імунній відповіді організму на різні інфекції;

5) скорочувальна: білки актин і міозин, що входять у склад м’язових волокон, джгутиків, війок і забезпечують всі рухи, до яких здатні клітини і організми;

6) структурна: білки (наприклад, колаген, кератин, фіброїн, еластин) входять до складу оболонок клітин сухожиль, кісток, хрящів, волосся, пір’я, роги, кігтів і т. п.;

7)рецепторна або сигнальна: білок опсин входить до складу світлочутливого пігменту сітківки родопсину очі і забезпечує перетворення світлової хвилі в електричний сигнал, який передається по зоровому нерву;

8) запасає: наприклад, білки-альбумін і казеїн входять до складу білка яєць, молока;

9) токсична: наприклад дифтерійний токсин, зміїна отрута — блокують різні реакції в організмі і призводять до його загибелі;

10) енергетична: характерна в основному для рослинних білків. Наприклад, клейковина, є джерелом енергії в клітині і в організмі. Цю функцію можуть виконувати і інші білки у разі використання кліткою запасів вуглеводів і жирів. При розщепленні 1 г білка звільняється 17, 2 кДж енергії.

Короткий опис статті: будова білків Білки (10-20%) — це макромолекули мають велику молекулярну (до 1,5 млн. у.е.) масу Будова, властивості і склад білків

Джерело: Будова, властивості, функції та склад білків

Також ви можете прочитати