Будова і функції білків, презентація онлайн

06.10.2015

Будова та функції білків

БУДОВА ТА ФУНКЦІЇ БІЛКІВ БУДОВА БІЛКІВ Білки — високомолекулярні органічні сполуки, які складаються із залишків ?- амінокислот.

До складу білків входять вуглець, водень, азот, кисень, сірка.

Частина білків утворює комплекси з іншими молекулами, що містять фосфор, залізо, цинк і мідь.

Білки володіють великою молекулярною масою: яєчний альбумін — 36 000, гемоглобін — 152 000, міозин — 500 000.

Для порівняння: молекулярна маса спирту — 46, оцтової кислоти — 60, бензолу — 78.

АМІНОКИСЛОТНИЙ СКЛАД БІЛКІВ Білки — неперіодичні полімери, мономерами яких є?- амінокислоти .

Зазвичай як мономерів білків називають 20 видів ?-амінокислот, хоча в клітинах і тканинах їх виявлено понад 170.

В залежності від того, можуть чи амінокислоти синтезуватися в організмі людини та інших тварин, розрізняють замінні амінокислоти можуть синтезуватися;

незамінні амінокислоти не можуть синтезуватися.

Незамінні амінокислоти повинні надходити в організм разом з їжею.

Рослини синтезують всі види амінокислот.

АМІНОКИСЛОТНИЙ СКЛАД БІЛКІВ В залежності від амінокислотного складу, білки бувають: повноцінними — містять весь набір амінокислот;

неповноцінними — якісь амінокислоти в їх складі відсутні.

Якщо білки складаються тільки з амінокислот, їх називають простими .

Якщо білки містять крім амінокислот ще й неаминокислотный компонент (простетическую групу), їх називають складними .

Простетичної група може бути представлена металами (металлопротеины), вуглеводами (глікопротеїни), ліпідами (ліпопротеїни), нуклеїновими кислотами (нуклеопротеины).

АМІНОКИСЛОТНИЙ СКЛАД БІЛКІВ містять Всі амінокислоти. 1) карбоксильную групу (–СООН), 2) аміногрупу (–NH2 ), 3) радикал або R-групу (інша частина молекули).

Будова радикала у різних видів амінокислот — різне.

В залежності від кількості аминогрупп і карбоксильных груп, що входять до складу амінокислот, розрізняють: нейтральні амінокислоти. мають одну карбоксильную групу і одну аміногрупу;

основні амінокислоти. мають більше однієї аміногрупи;

кислі амінокислоти, мають більше однієї карбоксильної групи.

аміногрупа карбоксильн а група ПЕПТИДНИЙ ЗВ’ЯЗОК Пептиди — органічні речовини, що складаються із залишків амінокислот, сполучених пептидного зв’язком.

Утворення пептидів відбувається в результаті реакції конденсації амінокислот.

При взаємодії аміногрупи однієї амінокислоти з карбоксильної групою інший між ними виникає ковалентний азот-вуглецева зв’язок, яку і називають пептидної .

В залежності від кількості амінокислотних залишків, що входять до складу пептиду, розрізняють дипептиды, трипептиды, тетрапептиды і т. д.

Утворення пептидного зв’язку може повторюватися багато разів.

Це призводить до утворення поліпептидів .

На одному кінці пептиду знаходиться вільна аміногрупа (його називають N-кінцем), а на іншому — вільна карбоксильна група (його називають С-кінцем).

ПРОСТОРОВА ОРГАНІЗАЦІЯ БІЛКОВИХ МОЛЕКУЛ Виконання білками певних специфічних функцій залежить від просторової конфігурації їх молекул, крім того, клітці енергетично невигідно тримати білки у розгорнутій формі, у вигляді ланцюжка, тому поліпептидні ланцюги піддаються укладанню, купуючи певну тривимірну структуру, або конформацію.

Виділяють 4 рівня просторової організації білків: первинний, вторинний, третинний і четвертинний.

ПЕРВИННА СТРУКТУРА БІЛКА-Це послідовність розташування амінокислотних залишків у поліпептидного ланцюга, складовою молекулу білка.

Зв’язок між амінокислотами — пептидная.

Якщо молекула білка складається всього з 10 амінокислотних залишків, то кількість теоретично можливих варіантів білкових молекул, що відрізняються порядком чергування амінокислот, — 1020 .

Маючи 20 амінокислот, можна скласти з них ще більшу кількість різноманітних комбінацій.

В організмі людини виявлено близько десяти тисяч різних білків, які відрізняються один від одного, так і від білків інших організмів.

ВТОРИННА СТРУКТУРА-Це впорядкована згортання поліпептидного ланцюга в спіраль (має вигляд розтягнутої пружини).

Витки спіралі зміцнюються водневими зв’язками, що виникають між карбоксильними групами та аміногрупами.

Практично все З — та NН-групи беруть участь в утворенні водневих зв’язків.

Вони слабкіше пептидних, але, повторюючись багато разів, надають даної конфігурації стійкість і жорсткість.

На рівні вторинної структури існують білки: фіброїн (шовк, павутина), кератин (волосся, нігті), колаген (сухожилля).

ТРЕТИННА СТРУКТУРА укладання поліпептидних ланцюгів в глобули, що виникає в результаті виникнення хімічних зв’язків (водневих, іонних, дисульфідних) і встановлення гідрофобних взаємодій між радикалами амінокислотних залишків.

Основну роль в утворенні третинної структури відіграють гідрофільно — гідрофобні взаємодії.

У водних розчинах гідрофобні радикали прагнуть сховатися від води, групуючись всередині глобули, в той час як гідрофільні радикали в результаті гідратації (взаємодії з диполями води) прагнуть опинитися на поверхні молекули.

У деяких білків третинна структура стабілізується дисульфідними ковалентными зв’язками, що виникають між атомами сірки двох залишків цистеїну.

На рівні третинної структури існують ферменти, антитіла, деякі гормони.

ЧЕТВЕРТИННА СТРУКТУРА Вона характерна для складних білків, молекули яких утворено двома і більше глобулами.

Субодиниці утримуються в молекулі завдяки іонним, гідрофобним і електростатичним взаємодіям.

Іноді при утворенні четвертинної структури між субодиницями виникають дисульфідні зв’язки.

Найбільш вивченим білком, мають четвертинну структуру, є гемоглобін .

Він утворений двома ?- субодиницями (141 амінокислотний залишок) і двома ?- субодиницями (146 амінокислотних залишків).

З кожної субодиницею пов’язана молекула гему, що містить залізо.

ВЛАСТИВОСТІ БІЛКІВ Білки поєднують в собі основні і кислотні властивості, визначувані радикалами амінокислот: чим більше кислих амінокислот у білку, тим яскравіше виражені його кислотні властивості.

Здатність віддавати і приєднувати Н+ визначають буферні властивості білків ;

один з найпотужніших буферів — гемоглобін в еритроцитах, що підтримує рН крові на постійному рівні.

Є розчинні білки (фібриноген), є нерозчинні, які виконують механічні функції (натурального, кератин, колаген).

Є білки активні в хімічному відношенні (ферменти), є хімічно неактивні, стійкі до впливу різних умов зовнішнього середовища і вкрай нестійкі.

ВЛАСТИВОСТІ БІЛКІВ Зовнішні фактори (нагрівання, ультрафіолетове випромінювання, важкі метали та їх солі, зміни рН, радіація, зневоднення) можуть викликати порушення структурної організації молекули білка.

Процес втрати тривимірної конформації, притаманної даній молекулі білка називається денатурацією .

за Причиною денатурації є розрив зв’язків, що стабілізують певну структуру білка.

Спочатку рвуться найбільш слабкі зв’язки, а при посиленні умов і більш сильні.

Тому спочатку втрачається четвертинна, потім і вторинна третинна структури.

Зміна просторової конфігурації призводить до зміни властивостей білка і, як наслідок, унеможливлює виконання білком властивих йому біологічних функцій.

Якщо денатурація не супроводжується руйнуванням первинної структури, то вона може бути оборотною. в цьому випадку відбувається самовідновлення властивою конформації білка.

Такий денатурації піддаються, наприклад, рецепторні білки мембрани.

Процес відновлення структури білка після денатурації називається ренатурацией.

Якщо відновлення просторової конфігурації білка неможливо, то денатурація називається незворотною.

ФУНКЦІЇ БІЛКІВ Функція Приклади і пояснення Будівельна Білки беруть участь в утворенні клітинних і позаклітинних структур: входять до складу клітинних мембран (ліпопротеїни, глікопротеїни), волосся (кератин), сухожиль (колаген) і т. д.

Транспортна Білок крові гемоглобін приєднує кисень і транспортує його від легенів до всіх тканин і органів, а від них в легені переносить вуглекислий газ;

до складу клітинних мембран входять особливі білки, які забезпечують активний і строго виборчий перенесення деяких речовин та іонів із клітини в зовнішнє середовище і назад.

Регуляторна Гормони білкової природи беруть участь у регуляції процесів обміну речовин.

Наприклад, гормон інсулін регулює рівень глюкози в крові, сприяє синтезу глікогену, збільшує утворення жирів з вуглеводів.

Захисна У відповідь на проникнення в організм чужорідних білків або мікроорганізмів (антигенів) утворюються особливі білки — антитіла, здатні зв’язувати та знешкоджувати їх.

Фібрин, що утворюється з фібриногену, сприяє зупинці кровотеч.

Рухова Скоротливі білки актин і міозин забезпечують скорочення м’язів у багатоклітинних тварин.

Сигнальна В поверхневу мембрану клітини вбудовані молекули білків, здатних змінювати свою третинну структуру у відповідь на дію чинників зовнішнього середовища, таким чином здійснюючи прийом сигналів із зовнішнього середовища і передачу команд в клітку.

Запасає В організмі тварин білки, як правило, не запасаються, виняток: альбумін яєць, казеїн молока.

Але завдяки білків в організмі можуть відкладатися про запас деякі речовини, наприклад, при розпаді гемоглобіну залізо не виводиться з організму, а зберігається, утворюючи комплекс з білком ферритином.

Енергетична При розпаді 1 г білка до кінцевих продуктів виділяється 17,6 кДж.

Спочатку білки розпадаються до амінокислот, а потім до кінцевих продуктів — води, вуглекислого газу та аміаку.

Проте в якості джерела енергії білки використовуються тільки тоді, коли інші джерела (вуглеводи і жири) витрачені.

Каталітична Одна з найважливіших функцій білків.

Забезпечується білками — ферментами, які прискорюють біохімічні реакції, що відбуваються в клітинах.

Наприклад, рибулезобифосфаткарбоксилаза каталізує фіксацію СО2

Короткий опис статті: будова білків

Джерело: Будова та функції білків — презентація онлайн

Також ви можете прочитати