Будова білків : Шкільна бібліотека

13.10.2015

Будова білків

«У всіх рослинах і тваринах присутня якась речовина, яка без сумніву є найважливішою зі всіх відомих речовин живої природи і без якої життя було б на нашій планеті неможлива. Це речовина я називав — протеїн». Так писав ще в 1838 році голландський біохімік Жерар Мюльдер, який вперше відкрив існування в природі білкових тіл і сформулював свою теорію протеїну. Слово «протеїн» (білок) походить від грецького слова «протейос», що означає «займає перше місце». І справді, все живе на землі містить білки. Вони складають близько 50% сухої ваги тіла всіх організмів. У вірусів зміст білків коливається в межах від 45 до 95%.

Білки є одними з чотирьох основних органічних речовин живої матерії (білки, нуклеїнові кислоти, вуглеводи, жири), але за своїм значенням і біологічним функціям вони займають в ній особливе місце. Близько 30% всіх білків людського тіла знаходиться в м’язах, близько 20% — в кістках і сухожиллях і близько 10% — в шкірі. Але найважливішими білками всіх організмів є ферменти, які, хоча і присутні в їх тілі і в кожній клітці тіла у малій кількості, проте управляють поряд істотно важливих для життя хімічних реакцій. Всі процеси, що відбуваються в організмі: переварення їжі, окислювальні реакції, активність залоз внутрішньої секреції, м’язова діяльність і робота мозку регулюється ферментами. Різноманітність ферментів в тілі організмів величезно. Навіть в маленькій бактерії їх налічуються багато сотень.

Білки, або, як їх інакше називають, протеїни, мають дуже складну будову і є найбільш складними з поживних речовин. Білки — обов’язкова складова частина всіх живих кліток. До складу білків входять: вуглець, водень, кисень, азот, сірка і іноді фосфор. Найбільш характерно для білка наявність в його молекулі азоту. Інші живильні речовини азоту не містять. Тому білок називають азотовмісним речовиною.

Основні азотовмісні речовини, з яких складаються білки, — це амінокислоти. Кількість амінокислот невелика — їх відомо тільки 28. Всі величезна різноманітність що містяться в природі білків являє собою різне поєднання відомих амінокислот. Від їх поєднання залежать властивості і якості білків.

Білки відіграють виключно важливу роль у живій природі. Життя немислима без різних за будовою і функцій білків. Білки — це біополімери складної будови, макромолекули (протеїни) яких, складаються із залишків амінокислот, з’єднаних між собою амідній (пептидного) зв’язком. Крім довгих полімерних ланцюгів, побудованих із залишків амінокислот (поліпептидних ланцюгів), в макромолекулу білку можуть входити також залишки або молекули інших органічних сполук. На одному кільці кожної пептидного ланцюга є вільна або ацилированная аміногрупа, на іншому — вільна або амидированная карбоксильна група.

Кінець ланцюга з аміногрупою називається М-кінцем, кінець ланцюга з карбоксильної групою — З-кінцем пептидного ланцюга. Між З — групою однієї пептидної угруповання і NH — групою інший пептидної угруповання можуть легко утворювати водневі зв’язки.

Групи, що входять до складу радикала R амінокислот, можуть вступати у взаємодію один з одним, з сторонніми речовинами і з сусідніми білковими та іншими молекулами, утворюючи складні і різноманітні структури.

В макромолекулу білку входить одна або кілька пептидних ланцюгів, пов’язаних один з одним поперечними хімічними зв’язками, найчастіше через сірку (дисульфідні містки, утворені залишками цистеїну). Хімічну структуру пептидних ланцюгів прийнято називати первинною структурою білка або секвенцией.

Для побудови просторової структури білка пептидні ланцюги повинні прийняти певну, властиву даному білку конфігурацію, яка закріплюється водневими зв’язками, що виникають між пептидними групами окремих ділянок молекулярної ланцюга. По мірі утворення водневих зв’язків пептидні ланцюги закручуються в спіралі, прагнучи до утворення максимального числа водневих зв’язків і відповідно до енергетично найбільш вигідною конфігурації.

Вперше така структура на основі рентгеноструктурного аналізу була виявлена при вивченні головного білка волосся і вовни-кератину Полінгом американським фізиком та хіміком. Її назвали А-структурою або А-спіраллю. На один виток спіралі доводиться по 3,6-3,7 залишків амінокислот. Відстань між витками близько 0,54 мільярдної частки метра. Будова спіралі стабілізується внутримолекулярными водневими зв’язками.

При розтягуванні спіраль мак-ромолекулы білка перетворюється в іншу структуру, що нагадує линів-ву.

Але утворення правильної спіралі часто заважають сили відштовхування або тяжіння, що виникають між групами амінокислот, або стерические перешкоди, наприклад, за рахунок утворення пирролидиновых кілець проліну і оксипроліну, які змушують пептидний ланцюг різко згинатися і перешкоджають утворенню спіралі на деяких її ділянках. Далі окремі ділянки макромолекули білка орієнтуються в просторі, приймаючи в деяких випадках досить витягнуту форму, а іноді сильноизогнутую, згорнуту просторову структуру.

Просторова структура закріплена внаслідок взаємодії радикалів R і амінокислот з утворенням дисульфідних містків, водневих зв’язків, іонних пар або інших хімічних або фізичних зв’язків. Саме просторова структура білка визначає хімічні і біологічні властивості білків.

В залежності від просторової структури всі білки поділяються на два великих класи: фібрилярні (вони використовуються природою як структурний матеріал) і глобулярні (ферменти, антитіла, деякі гормони та ін).

Властивості білка можуть сильно змінюватися при заміні однієї амінокислоти іншого. Це пояснюється зміною кон-фігурації пептидних ланцюгів і умов утворення просторової структури білка, яка в кінцевому рахунку визначає його функції в організмі.

Число амінокислотних залишків, що входять в молекули окремих білків, досить по-різному: в інсуліні 51, міоглобін — близько 140. Тому і відносна молекулярна маса білків коливається в дуже широких межах — від 10 тисяч до багатьох мільйонів На основі визначення відносної молекулярної маси і елементарного аналізу встановлена емпірична формула білкової молекули — гемоглобіну крові (C738H1166O208S2Fe)4 Менша молекулярна маса може бути у найпростіших ферментів і деяких гормонів білкової природи. Наприклад, молекулярна маса гормону інсуліну близько 6500, а білка вірусу грипу — 320 000 000. Речовини білкової природи (що складаються із залишків амінокислот, з’єднаних між собою пептидного зв’язком), що мають відносно меншу молекулярну масу і менший ступінь просторової організації макромолекули, називаються поліпептидами. Провести різку межу між білками і поліпептидами важко. У більшості випадків білки відрізняються від інших природних полімерів (каучуку, крохмалю, целюлози), тим, що чистий інді-видуальный білок містить тільки молекули однакового будови і маси. Винятком є, наприклад, желатину, у складі якої входять макромолекули з молекулярною масою 12 000- 70000.

Будовою білків пояснюються їх вельми різноманітні властивості. Вони мають різну розчинність: деякі розчиняються у воді, інші — в розведених розчинах нейтральних солей, а деякі зовсім не володіють властивістю розчинності (наприклад, білки покривних тканин). При розчиненні білків у воді утворюється своєрідна молекулярно-дисперсна система (розчин високомолекулярної речовини). Деякі білки можуть бути виділені у вигляді кристалів (білок курячого яйця, гемоглобіну крові).

Практично всі білки побудовані з 20 амінокислот, що належать до L-ряду, і однакових практично у всіх організмів. Амінокислоти в білках з’єднані між собою пептидного зв’язком -З-NH-, яка утворюється карбоксильної та аміногрупою сусідніх амінокислотних залишків: дві амінокислоти утворюють дипептид, в якому залишаються вільними кінцеві карбоксильна (-СООН) і аміногрупа (H2N-), до яких можуть приєднуватися нові амінокислоти, утворюючи полипептидную ланцюг.

Ділянка ланцюга, на якому знаходиться кінцева Н2N-група, називають N-кінцевим, а протилежний йому — С-кінцевим. Величезна різноманітність білків визначається послідовністю розташування і кількістю вхідних в них амінокислотних залишків. Хоча чіткого розмежування не існує, короткі ланцюги прийнято називати пептидами або олигопептидами (від оліго. ), а під поліпептидами (білками) розуміють зазвичай ланцюги, що складаються з 50 і більше амінокислот. Найбільш часто зустрічаються білки, що включають 100-400 амінокислотних залишків, але відомі й такі, молекула яких утворена 1000 і більше залишками. Білки можуть складатися з декількох поліпептидних ланцюгів. У таких білках кожна полипептидная ланцюг носить назву субодиниці.

Денатурація білків

Порівняно слабкі зв’язки, відповідальні за стабілізацію вторинної, третинної і четвертинної структур білка, легко руйнуються, що супроводжується втратою його біологічної активності. Руйнування вихідної (нативної) структури білка називається денатурацією, відбувається в присутності кислот і підстав, при нагріванні, зміну іонної сили і інших впливах. Як правило, денатуровані білки погано або зовсім не розчиняються у воді. При нетривалому дії і швидкому усуненні денатуруючих факторів можлива ренатурация білка з повним або частковим відновленням вихідної структури і біологічних властивостей.

Короткий опис статті: будова білків

Джерело: Будова білків : Шкільна бібліотека

Також ви можете прочитати