Зміни білків в кулінарії

11.10.2015

Білки відносяться до основних хімічних компонентів їжі.

Вони мають і іншу назву — протеїни, яке підкреслює першорядне біологічне значення цієї групи речовин (від гр. protos — перший, найважливіший).

Значення білків в кулінарних рецептурах.

Білки є структурними елементами клітин; служать матеріалом для утворення ферментів, гормонів та ін; впливають на засвоюваність жирів, вуглеводів, вітамінів, мінеральних речовин і т. д.

Щомиті в нашому організмі відмирають мільйони клітин і для відновлення їх дорослій людині потрібно 80 100 г білка в добу, причому замінити його іншими речовинами неможливо.

Тому технологи, зайняті організацією харчування постійного контингенту споживачів з денним раціонів (інтернати, санаторії, лікарні тощо) або скомплектованному меню окремих прийомів їжі, повинні забезпечувати вміст білка в стравах, що відповідає фізіологічним потребам людини.

Користуючись таблицями хімічного складу готових страв, можна розробити меню раціону так, щоб задовольнити потребу споживачів у білках як за кількістю, так і за якістю, тобто забезпечити біологічну цінність.

Біологічна цінність білків визначається вмістом незамінних амінокислот (НАК), їх співвідношенням і травленням.

Білки, що містять всі НАК (їх вісім: триптофан, лейцин, ізолейцин, валін, треонін, лізин, метіонін, фенілаланін) і в тих співвідношеннях, у яких вони входять в білки нашого організму, називаються повноцінними.

До них належать білки м’яса, риби, яєць, молока.

У рослинних білках, як правило, недостатньо лізину, метіоніну, триптофану і деяких інших НАК. Так, в гречаній крупі бракує лейцину, рисі і пшоні — лізину.

Незамінна амінокислота, якій найменше в даному білку, називається лімітуючої.

Інші амінокислоти засвоюються в адекватних з нею кількостях.

Один продукт може доповнювати інший за змістом амінокислот.

Однак таке взаємне збагачення відбувається тільки в тому випадку, якщо ці продукти надходять в організм з розривом у часі не більше ніж 2-3 ч.

Тому велике значення має збалансованість за амінокислотним складом не тільки добових раціонів, але і окремих прийомів їжі і навіть страв.

Це необхідно враховувати при створенні рецептур страв і кулінарних виробів, збалансованих за вмістом НАК.

Найбільш вдалими комбінаціями білкових продуктів є:

  • борошно + сир (ватрушки, вареники, пироги з сиром);
  • картопля + м’ясо, риба або яйце (картопляна запіканка з м’ясом, м’ясне рагу, рибні котлети з картоплею та ін);
  • гречана, вівсяна каша + молоко, сир (крупник, каші з молоком і ін);
  • бобові з яйцем, рибою або м’ясом.

Найбільш ефективне.взаємне збагачення білків досягається при їх певному співвідношенні, наприклад:

  • 5 частин м’яса + 10 частин картоплі;
  • 5 частин молока + 10 частин овочів;
  • 5 частин риби + 10 частин овочів;
  • 2 частини яєць +10 частин овочів (картоплі) і т. д.

Засвоюваність білків залежить від їх фізико-хімічних властивостей, способів і ступеня теплової обробки продуктів.

Наприклад, білки багатьох рослинних продуктів погано перетравлюються, так як укладені в оболонки із клітковини інших речовин, що перешкоджають дії травних ферментів (бобові, крупи з цільних зерен, горіхи та ін.).

Крім того, в ряді рослинних продуктів містяться речовини, які гальмують дію травних ферментів (фазиолин квасолі).

По швидкості перетравлення на першому місці знаходяться білки яєць, молочних продуктів та риби, потім м’яса (яловичина, свинина, баранина) і, нарешті, хліба і крупи.

З білків тваринних продуктів у кишечнику всмоктується більш 90% амінокислот, а з рослинних — 60-80%.

Розм’якшення продуктів під час теплової обробки і протирання їх поліпшує засвоюваність білків, особливо рослинного походження.

Однак при надмірному нагріванні зміст НАК може зменшитися.

Так, при тривалій тепловій обробці в ряді продуктів знижується кількість доступного для засвоєння лізину.

Цим пояснюється менша засвоюваність білків каш, зварених на молоці, порівняно з білками каш, зварених на воді, але подаються з молоком.

Щоб підвищити засвоюваність каш, рекомендується крупу попередньо замочувати для скорочення часу варіння і додавати молоко перед закінченням теплової обробки.

Якість білка оцінюється рядом показників (КЕБ — коефіцієнт ефективності білка, ЧУБ — чиста утилізація білка і ін), які розглядає фізіологія харчування.

Хімічна природа і будова білків.

Білки — це природні полімери, що складаються із залишків сотень і тисяч амінокислот, сполучених пептидного зв’язком.

Від набору амінокислот і їх порядку в поліпептидних ланцюгах залежать індивідуальні властивості білків.

За формою молекули всі білки можна поділити на глобулярні і фібрилярні.

Молекула глобулярных білків за формою близька до кулі, а фібрилярних має форму волокна.

По розчинності всі білки діляться на наступні групи:

  1. розчинні у воді — альбуміни;
  2. розчинні в сольових розчинах — глобуліни;
  3. розчинні в спирті — проламины;
  4. розчинні в лугах — глютелины.

За ступенем складності білки діляться на протеїни (прості білки), що складаються тільки із залишків амінокислот, і протеиды (складні білки), що складаються з білкової та небілкової частини.

Розрізняютьчотири структури організації білка:

  1. первинна — послідовне з’єднання амінокислотних залишків у поліпептидного ланцюга;
  2. вторинна — закручування поліпептидних ланцюгів в спіралі;
  3. третинна — згортання поліпептидного ланцюга в глобулу;
  4. четвертинна — об’єднання кількох частинок з третинної структурою в одну більшу частку.

Білки володіють вільними карбоксильними або кислотними та аміногрупами, в результаті чого вони амфотерны, тобто в залежності від реакції середовища проявляють себе як кислоти або луги.

У кислому середовищі білки проявляють лужні властивості, і частки їх набувають позитивні заряди, в лужному вони ведуть себе як кислоти, і частки їх стають негативно зарядженими.

При певному рн середовища (изоэлектрическая точка) кількість позитивних і негативних зарядів у молекулі білка однаково.

Білки в цій точці електронейтральні, а їх в’яз¬кость і розчинність найменші.

Для більшості білків изоэлектрическая точка лежить в слабокислою середовищі.

Найбільш важливими технологічними властивостями і білків є: гідратація (набухання у воді), денатурація, здатність утворювати піни, деструкція та ін

Гідратація та дегідратація білків.

Гідратацією називається здатність білків міцно зв’язувати значну кількість вологи.

Гідрофільність окремих білків залежить від їх будови.

Розташовані на поверхні білкової глобули гідрофільні групи (амінні, карбоксильні та ін) притягують молекули води, суворо орієнтуючи їх на поверхні.

з — електричної точці (коли заряд білкової молекули близький до нуля) здатність білка адсорбувати воду найменша.

Зсув pH в ту або іншу сторону від ізоелектричної точки приводить до дисоціації основних або кислотних груп білка, збільшення заряду білкових молекул і поліпшенню гідратації білка.

Навколишнє білкові глобули гідратне (водна) оболонка надає стійкість розчинів білка, заважає окремим частинкам злипатися і випадати в осад.

У розчинах з малою концентрацією білка (наприклад, молоко) білки повністю гидратированы і зв’язувати воду не можуть.

В концентрованих розчинах білків при додаванні води відбувається додаткова гідратація. Здатність білків до додаткової гідратації має в технології їжі велике значення.

Від неї залежать соковитості готових виробів, здатність напівфабрикатів з м’яса, птиці, риби утримувати вологу, реологічні властивості тіста і т. д.

Прикладами гідратації в кулінарній практиці є: приготування омлетів, котлетної маси з продуктів животвного походження, різних видів тіста, набухання белко круп, бобових, макаронних виробів і т. д.

Дегідратацією називається втрата білками зв’язаної води при сушінні, заморожуванні і розморожуванні м’яса і риби, при тепловій обробці напівфабрикатів і т. д.

Від ступеня дегідратації залежать такі важливі показники, як вологість готових виробів і їх вихід.

Денатурація білків.

Це складний процес, при якому під впливом зовнішніх факторів (температури, механічного впливу, дії кислот, лугів, ультразвуку та ін) відбувається зміна вторинної, третинної і четвертинної структур білкової макромолекули, т. е. нативної (природної) просторової структури.

Первинна структура, а отже, і хімічний склад білка не змінюються.

При кулінарній обробці денатурацию білків найчастіше викликає нагрівання.

Процес цей глобулярных і фібрилярних білках відбувається по-різному.

У глобулярных білках при нагріванні посилюється тепловий рух поліпептидних ланцюгів всередині глобули; водневі зв’язки, які утримували їх у певному положенні, розриваються і полипептидная ланцюг розгортається, а потім згортається по — новому.

При цьому полярні (заряджені) гідрофільні групи, розташовані на поверхні глобули і забезпечують її заряд і стійкість, переміщуються всередину глобули, а на поверхню її виходять реакційноздатні гідрофобні групи (дисульфідні, сульфгідрильні та ін), не здатні утримувати воду.

Денатурація супроводжується змінами найважливіших властивостей білка:

  • втратою індивідуальних властивостей (наприклад, зміна забарвлення м’яса при його нагріванні внаслідок денатурації міоглобіну);
  • втратою біологічної активності (наприклад, в картоплі, гриби, яблука і ряді інших рослинних продуктів містяться ферменти, що викликають їх потемніння, при денатурації білки-ферменти втрачають активність);
  • підвищенням атакуемости травними ферментами (як правило, піддані тепловій обробці продукти, що містять білки, перетравлюються повніше і легше);
  • втратою здатності до гідратації (розчинення, набухання);
  • втратою стійкості білкових глобул, яка супроводжується їх агрегування (згортанням, або коагуляцією, білка).

Агрегування це взаємодія денатурованих молекул білка, яке супроводжується утворенням більш великих часток.

Зовні це виражається по-різному в залежності від концентрації та колоїдного стану білків у розчині. Так, у малоконцентрированных розчинах (до 1%) згорнувся білок утворює пластівці (піна на поверхні бульйонів).

В більш концентрованих білкових розчинах (наприклад, білки яєць) при денатурації утворюється суцільний гель, що утримує всю воду, що міститься в колоїдній системі.

Білки, що представляє собою більш або менш обводнені гелі (м’язові білки м’яса, птиці, риби; білки крупів, бобових, борошна після гідратації та ін), при денатурації ущільнюються, при цьому відбувається їх дегідратація з відділенням рідини в навколишнє середовище.

Білковий гель, підданий нагріванню, як правило, має менші обсяг, масу, великі механічну міцність і пружність порівняно з вихідним гелем нативних (натуральних) білків.

Швидкість агрегації золів білка залежить від pH середовища.

Менш стійкі білки поблизу ізоелектричної точки.

Для покращення якості страв і кулінарних виробів широко використовують спрямоване зміна реакції середовища.

Так, при маринуванні м’яса, птиці, риби перед смаженням; додаванні лимонної кислоти або білого сухого вина при припускании риби, курчат; використання томатного пюре при гасінні м’яса та ін. створюють кисле середовище зі значеннями pH значно нижче ізоелектричної точки білків продукту.

Завдяки меншій дегідратації білків вироби виходять більш соковитими.

Фібрилярні білки денатурують інакше: зв’язку, які утримували спіралі їх поліпептидних ланцюгів, розриваються, і фибрилла (нитка) білка скорочується в довжину.

Так денатурують білки сполучної тканини м’яса і риби.

Деструкція білків. При тривалій тепловій обробці білки піддаються більш глибоких змін, пов’язаних з руйнуванням їх макромолекул. На першому етапі змін від білкових молекул можуть отщепляться функціональні групи з утворенням таких летючих сполук, як аміак,сірководень, фосфористий водень, вуглекислий газ і ін Накопичуючись в продукті, вони беруть участь в утворенні смаку і аромату готової продукції.

При подальшій гідротермічній обробці білки гідролізуються, при цьому первинна (натуральних) зв’язок розривається з утворенням розчинних азотистих речовин небілкового характеру (наприклад, перехід колагену у глютин).

Деструкція білків може бути цілеспрямованим прийомом кулінарної обробки, що сприяє інтенсифікації технологічного процесу (використання ферментних препаратів для розм’якшення м’яса, ослаблення клейковини тіста, отримання білкових гідролізатів та ін).

Піноутворення.

Білки в якості піноутворювачів широко використовують при виробництві кондитерських виробів (бісквітне тісто, білково-взбивное), збиванні вершків, сметани, яєць та ін

Стійкість піни залежить від природи білка, його концентрації, а також температури.

Важливі й інші технологічні властивості білків.

Так, їх використовують в якості емульгаторів при виробництві білково-жирових емульсій, як наповнювачі для різних напоїв.

Напої, збагачені білковими гидролизатами (наприклад, соєвими), володіють низькою калорійністю і можуть зберігатися тривалий час навіть при високій температурі, без додавання консервантів.

Білки здатні зв’язувати смакові і ароматичні речовини.

Цей процес обумовлюється як хімічною природою цих речовин, так і поверхневими властивостями білкової молекули, факторами навколишнього середовища.

При тривалому зберіганні відбувається «старіння» білків, при цьому знижується їх здатність до гідратації, подовжуються терміни теплової обробки, може варіння продукту (наприклад, варіння бобових після тривалого зберігання).

При нагріванні з відновлюючими цукрами білки утворюють меланоидины

Автор: Олена Челнокова

Короткий опис статті: будова білків Кулінарна школа Навчання кухарів, рецепт страви з фото

Джерело: Зміни білків в кулінарії

Також ви можете прочитати