Біополімери. Білки, їх будова

15.10.2015

Біополімери. Білки, їх будова

Основна частина органічних сполук — біологічні полімери (грец. poly багато  meros частина). До них відносять білки, нуклеїнові кислоти і полісахариди (вуглеводи).

1320857498

В клітинах рослин переважають вуглеводи, а в клітинах тварин більше білків.

Будова білків, або протеїнів (грец. protos-перший, найважливіший), нагадує довгу ланцюг, кожною ланкою якої є певна амінокислота. Все живе взаємопов’язане процесами живлення. Незважаючи на відмінності в будові білків, всі організми для їх синтезу використовують 20 однакових амінокислот, 8 з них не можуть синтезуватися організмом людини і повинні надходити з їжею — їх називають незамінними. Деякі білки (казеїн молока, міозин м’язів) містять всі амінокислоти, інші (в молоці риб) — менше половини.

Для невеликого білка з 250 амінокислот, кожна з яких — одна з 20, виходить 20250 (приблизно 10325) можливих молекул! Це величезна величина: у видимій частині Всесвіту (понад 13 млрд світлових років) «лише» 1080 електронів. Дивно, що з безлічі можливих комбінацій амінокислот утворені саме функціональні білки, необхідні для життя.

Відносна молекулярна маса білків досягає десятків тисяч; інсуліну — 5 700, а гемоглобіну — 65 000. Ці гігантські сполуки, що включають в середньому 300-500 амінокислот (тисячі атомів), називають макромолекулами.

Амінокислоти амфотерны: вони здатні проявляти як кислотні, так і основні властивості. До складу кожної амінокислоти крім специфічного тільки для неї радикала R входить кислотна (карбонільна) група СООН і аміногрупа NH2, що надає їй основні властивості (в кислих і основних амінокислотах цих груп більше однієї). Під дією ферментів карбонільна група однієї амінокислоти може взаємодіяти з аміногрупою іншої амінокислоти з утворенням так званої -пептидного зв’язку, тому білки називають ще поліпептидами.

В штучних умовах поза клітини без участі ферментів серед різноманітних виникають хімічних зв’язків між різними групами атомів амінокислот лише незначна кількість зв’язків можуть виявитися -пептидними. Такі з’єднання не мають біологічної активності та білками не є.

Послідовність амінокислот у білку називають первинною структурою. У вигляді ланцюга витягнутої білок не в змозі виконувати свої специфічні функції. Наступні один за одним амінокислоти в білку або утворюють спіральні структури (-спіралі), або складки (так звані -структури, які збираються в складчасті листи-гармошки). Таку просторову організацію (укладання) поліпептидного ланцюга називають вторинною структурою. Але і цієї складної форми білків недостатньо для виконання всіх своїх функцій.

У більшості білків елементи вторинної структури (-спіралі, -структури і невпорядковані ділянки) додатково укладені з утворенням третинної структури. Глобулярні (лат. globulus кулька) білки покладені в клубок (або глобулу). Кожен білок утворює свою характерну глобулу, зі своїми вигинами і петлями. При середній довжині білкової ланцюга 100-200 нанометрів (1нм=10-9 м) діаметр глобули всього 5-7 нм. Третинна структура фібрилярних (лат. fibrilla нитка) білків утворює пучки ниток або шари (білки колаген, кератины).

Для придбання своїх специфічних властивостей деякі білки утворюють структури більш високого порядку. У четвертинної структурою послідовно з’єднані кілька глобул (або фібрил). Так, білок гемоглобін складається з чотирьох глобулярных субодиниць (кожна несе групу гема з іоном заліза).

Формування правильної просторової структури відбувається по мірі синтезу білкової ланцюга (послідовного приєднання амінокислот), на кожному етапі складання білка дотримується правило мінімуму потенційної енергії: гідрофобні ділянки ховаються всередину, а гідрофільні — витісняються назовні; заряди різного знаку максимально зближуються (наприклад, NH3+ та COO–). Якщо з якоїсь причини ці правила укладання порушуються, то білок виявляється неактивним або навіть небезпечним для організму. Інфекційні білки пріони (англ. protein infections particles) відрізняються від своїх нормальних ізоформ тільки вторинної та третинної структурою, але викликають у людини і ссавців невиліковні захворювання центральної нервової системи («коров’ячий сказ»).

1. Які молекули називають биополимерами?

2. Всі необхідні амінокислоти синтезує наш організм?

3. Яким чином амінокислоти зв’язуються в поліпептид?

4. Що називають первинної, вторинної, третинної і четвертинної структурами білка? Яка функція цих структур?

Короткий опис статті: будова білків

Джерело: Біополімери. Білки, їх будова

Також ви можете прочитати